استخراج تری پپتید مهارکننده آنزیم مبدل آنژیوتانسین (Ile-Gln-Pro) از اسپیرولینا و بررسی ارتباط ساختار– فعالیت تری پپتیدهای مهارکننده ACE با استفاده از داده‌های BIOPEP database

Authors: not saved
Abstract:

  چکیده فشار خون بالا (Hypertension) خطر بیماری‌های قلبی عروقی را دو برابر می‌کند. علاوه بر داروهای شیمیایی، پپتیدهایی با منشأ بیولوژیک به‌دست آمده‌اند که خاصیت ضد فشار خون بالا دارند و پپتید Ile-Gln-Pro از جمله این پپتیدها است. اسپیرولینا (Spirulina) نوعی جلبک سبز-آبی از شاخه سیانوباکترها است که امروزه بیش‌تر به عنوان مکمل غذایی در صنعت داروسازی استفاده می‌شود. پپتید Ile-Gln-Pro از جلبک اسپیرولینا پلاتنسیس با استفاده از آنزیم آلکالاز و طی مراحل کروماتوگرافی ژل فیلتراسیون و RP-HPLC استخراج شده و تأثیر مهار کنندگی آن روی آنزیم ACE بررسی شد. آنزیم ACE توسط پپتید Ile-Gln-Pro به روش مهار غیر رقابتی با Ki=5.8 µM و IC50 = 0.65 µM مهار شد. با توجه به اطلاعات موجود از تری پپتیدهای مهارکننده ACE در BIOPEP database بررسی مقایسه‌ای در مورد محل قرار گیری اسیدهای آمینه در تری پپتیدهای مهارکننده ACE و تأثیر آن در قدرت مهارکنندگی تری پپتید انجام شد. بر اساس بررسی‌های آماری با نرم‌افزار SPSS بر روی 196 تری پپتید مهارکننده ACE، قرار گرفتن اسیدهای آمینه Lys، Gly، Thr و Pro در انتهای C و اسیدهای آمینه His، Ala و Met در انتهای N و همچنین اسیدهای آمینه Phe، Ala و His در وسط پپتید با مقدار EC50 و قدرت مهار کنندگی تری پپتید ارتباط دارند.  

Upgrade to premium to download articles

Sign up to access the full text

Already have an account?login

similar resources

بررسی ارتباط بین فشار خون سیستولی و فعالیت آنزیم مبدل آنژیوتانسین (ACE) در موش صحرایی دیابتی شده توسط استرپتوزوتوسین

Background: Due to homeostatic and regulatory potentials of nitric oxide (NO) in vascular physiology, regulatory systems that determine NO bio-synthesis and bioavailability have been the subject of extensive research in molecular medicine. In the field of vascular system pathophysiology, endothelial nitric oxide synthase (eNOS) which is the major producer and regulator of NO in vascular tissues...

full text

بررسی فعالیت آنزیم مبدل آنژیوتانسین (ACE) در بیماران مبتلا به آترواسکلروز و افراد سالم

Background: Coronary artery disease (CAD) is currently the leading cause of death among people around the world. The main cause of CAD is atherosclerosis or vascular arrest. In the etiology of this disease, various factors, including genetic factors, are involved. In this study, the effect of angiotensin converting enzyme (ACE) as a risk factor was evaluated. Increasing ACE activity by enhancin...

full text

تعیین ارتباط پلی‏مورفیسم D/I ژن آنزیم مبدل آنژیوتانسین (ACE) با سقط مکرر جنین

زمینه و هدف: منظور از سقط تکراری وقوع 2 یا 3 بار سقط متوالی خود به خودی، قبل از هفته 20 می‌باشد. علل متعدی در ایجاد سقط تکراری در زنان نقش آفرینی می کنند که از آن جمله می توان به مشکلات انعقادی اشاره نمود. هدف این مطالعه تعیین ارتباط پلی‌مورفیسم D/I ژن آنزیم مبدل آنژیوتانسین با سقط مکرر جنین بود. روش بررسی: در این مطالعه مورد ـ شاهدی، 100 بیمار با سابقه سقط(حداقل دو بار) به عنوان گروه مورد...

full text

بررسی فعالیت مهارکننده ریبونوکلئاز جفتی بر روی آنزیم ریبونوکلئاز

Ribonuclease inhibitor is an acidic protein, soluble in cytoplasm. It is abundantly present in human placenta. It could be extracted from this organ to the extent of 1mg/placenta using chemical ion exchange and affinity techniques. Molecular weight of this protein is estimated by electophoresis or SDS-PAG electrophoresis using standards of known proteins. Molecular weight has been found to be 4...

full text

بررسی اثرات انسولین برمیزان فعالیت آنزیم سرمی و بافتی مبدل آنژیوتانسین I (ACE) در رت دیابتی شده

Background: The precise mechanisms of vascular diseases in insulin dependent diabetes mellitus (IDDM) are not clearly understood. There are evidences of alteration in mechanisms involved in regulating vascular tone including increased ACE activity in some tissues. To investigate the effect of insulin treatment on these changes this study was performed. Methods: Three groups of 8 male Spraug...

full text

استخراج و بهینه‌سازی تخلیص چند مرحله‌ای آنزیم تبدیل کننده آنژیوتانسین I(ACE) از ریه خرگوش

Angiotensin-converting enzyme(ACE)(EC: 3.4.15.1) is a peptidyl dipeptide hydrolase that removes the carboxyl terminal (His-Leu) from angiotensin I to produce the octapeptide angiotensin II. Due to the importance of ACE and its active site-directed inhibitors in the pathogenesis and treatment of cardiovascular disorders such as hypertension and heart failure, ACE purification and ass...

full text

My Resources

Save resource for easier access later

Save to my library Already added to my library

{@ msg_add @}


Journal title

volume 8  issue 1

pages  39- 50

publication date 2019-08-23

By following a journal you will be notified via email when a new issue of this journal is published.

Hosted on Doprax cloud platform doprax.com

copyright © 2015-2023